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ENZIMAS 2ºBach

Quiz by Departamento Biología y Geología

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13 questions
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  • Q1
    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones respecto a la constante de Michaelis de una enzima es correcta?
    Indica la concentración del inhibidor a la cual se satura la enzima
    Indica la temperatura óptima de la enzima para una reacción concreta
    Indica la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima
    Indica la concentración de la enzima a la cual se alcanza la velocidad máxima de la reacción
    30s
  • Q2
    La coenzima es
    La parte proteica de la enzima
    El centro activo de la holoenzima
    La parte no proteica dela holoenzima
    Es parte de la apoenzima
    30s
  • Q3
    La apoenzima es la parte:
    Es la coenzima
    Proteica de la holoenzima
    Es el cofactor
    No protéica de la holoenzima
    30s
  • Q4
    El mecanismo de acción de las enzimas consiste en
    Impedir que se modifique la energía interna de cualquier reactivo
    Disminuir la energía de activación necesaria para que la reacción tenga lugar
    Aumentar la energía de activación necesaria para que la reacción tenga lugar
    Aumentar la energía cinética de los reactivos
    30s
  • Q5
    Indique cuál de las siguientes relaciones es FALSA:
    Vitamina A ----Terpeno
    Vitamina E ----- Hidrosoluble
    Vitamina K---- Coagulación sanguínea
    Vitamina B12---Coenzima
    30s
  • Q6
    ¿Cuál de las siguientes características NO es típica de las vitaminas?
    Son termoestables
    Actúan en pequeñas cantidades
    Funcionan como coenzimas o sus precursores
    Tienen carácter esencial
    30s
  • Q7
    ¿Cuál de los siguientes factores NO influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas?
    La temperatura
    El pH
    La concentración de sustrato
    La localización celular
    30s
  • Q8
    Cuando aumenta la concentración de sustrato , la velocidad de la reacción aumenta porque
    Las moléculas del sustrato se mueven más deprisa
    Hay más centros activos para catalizar la reacción
    Las enzimas tienen más fácil formar el complejo E-S
    Las enzimas tardan más en desnaturalizarse
    30s
  • Q9
    Si la Km de un enzima es muy alta, significa que
    El enzima no puede unirse al sustrato
    El enzima es muy afín por el sustrato
    El enzima es poco afín por el sustrato
    El enzima puede catalizar todas las reacciones
    30s
  • Q10
    Modelo que propone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias.
    Question Image
    Modelo Llave-Cerradura
    Sitio activo y sustrato
    Modelo de encaje inducido
    Alostéricas
    30s
  • Q11
    Para corregir la inhibición competitiva de una enzima hay que:
    Disminuir la concentración de sustrato
    Aumentar la concentración de sustrato
    Disminuir la temperatura
    Aumentar la concentración de enzima
    30s
  • Q12
    Son moléculas inorgánicas que sirven de apoyo a las enzimas
    Coenzimas
    Cofactores
    Sustratos
    Proteínas
    30s
  • Q13
    Son moléculas inorgánicas que sirven de apoyo a las enzimas
    Proteínas
    Coenzimas
    Sustratos
    Cofactores
    30s

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